Passionné par la culture gastronomique et par les produits traditionnels et de qualité, j’ai commencé m’occuper de ce domaine en travaillant comme serveur. Après un parcours d’études réalisé en Italie en Sciences et Technologie Alimentaires, j’ai déménagé en France où j’ai fait un doctorat en Science des Aliments (2016), spécialités biochimie et biophysique. Garçon rigoureux et perfectionniste, j’ai travaillé sur plusieurs produits, de l’application d’emballages actifs sur des fromages, à la dénaturation des protéines de lactosérum et viande, aux produits céréaliers, en collaboration avec des laboratoires universitaires et industries alimentaires. De plus, j’ai participé au développement de la station d’imagerie neutronique, au centre CEA de Saclay, en apportant la thématique Science des Aliments et mon cas scientifique : la cuisson de la viande. Je sais m’adapter à lieux et situations, en m’intégrant facilement dans des nouvelles ambiances. J’aime voyager et découvrir nouvelles traditions culturelles et gastronomiques. J’ai vécu 3 mois en Angleterre et 6 mois en France grâce au projet ERASMUS. J’aime cuisiner et expérimenter nouveaux plats et produits typiques des endroits que je visite. De plus, je suis passionné de musique et je vais à des concerts de musique orchestrale et d’Opéras.
Stage dans le domaine alimentaire, spécialité biochimie et biophysique des protéines de lactosérum
Impact de pré-traitements thermiques sur la structure des protéines du lactosérum : étude biophysique de l’échelle macroscopique à l’échelle moléculaire.
Stage de niveau Master II recherche
Détails de l'expérience
Le projet a été réalisé au sein de l’équipe de physicochimie, EMMA d’AgroSup Dijon, et il concerne les poudres de lactosérum issues de la production du fromage et devenues des importants ingrédients dans les produits formulés, grâce à leurs propriétés technologiques. Les capacités texturantes et stabilisantes de mousses et émulsions dépendent du procédé de production (conditions de séchage et physico-chimiques). Le procédé doit être réglé de façon à avoir le plus petit impact sur la structure des protéines du lactosérum. Nous avons travaillé sur la protéine la plus abondante du lactosérum, la β-Lactoglobuline, que nous avons purifié à partir de la poudre entière. Nous avons étudié la dénaturation de cette protéine à plusieurs températures, proche du pic de dénaturation, afin d’avoir un panorama complet. Nous avons utilisé plusieurs outils biophysiques caractérisant la structure globale et locale de la protéine (calorimétrie, diffusion de la lumière, fluorescence) et chimique (le dosage d’Ellman, spécifique pour les groupes thiols).